CryoEM Structure and Assembly Mechanism of a Bacterial Virus Genome Gatekeeper - Archive ouverte HAL
Article Dans Une Revue Nature Communications Année : 2022

CryoEM Structure and Assembly Mechanism of a Bacterial Virus Genome Gatekeeper

Résumé

Numerous viruses package their dsDNA genome into preformed capsids through a portal gatekeeper that is subsequently closed. We report the structure of the DNA gatekeeper complex of bacteriophage SPP1 (gp612gp1512gp166) in the post-DNA packaging state at 2.7 Å resolution obtained by single particle cryo-electron microscopy. Comparison of the native SPP1 complex with assembly-naïve structures of individual components uncovered the complex program of conformational changes leading to its assembly. After DNA packaging, gp15 binds via its C-terminus to the gp6 oligomer positioning gp15 subunits for oligomerization. Gp15 refolds its inner loops creating an intersubunit β-barrel that establishes different types of contacts with six gp16 subunits. Gp16 binding and oligomerization is accompanied by folding of helices that close the portal channel to keep the viral genome inside the capsid. This mechanism of assembly has broad functional and evolutionary implications for viruses of the prokaryotic tailed viruses-herpesviruses lineage.

Domaines

Biologie structurale [q-bio.BM] Virologie
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Soumis le : jeudi 17 novembre 2022-10:00:11

Dernière modification le : mercredi 23 octobre 2024-16:04:03

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hal-03857097 , version 2 (26-09-2023)

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Citer

Igor Orlov, Stephane Roche, Sandrine Brasilès, Natalya Lukoyanova, Marie-Christine Vaney, et al.. CryoEM Structure and Assembly Mechanism of a Bacterial Virus Genome Gatekeeper. Nature Communications, In press, 13 (7283), ⟨10.1038/s41467-022-34999-8⟩. ⟨hal-03857097v1⟩

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