BLM helicase protein negatively regulates stress granule formation through unwinding RNA G-quadruplex structures - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue Nucleic Acids Research Année : 2023

BLM helicase protein negatively regulates stress granule formation through unwinding RNA G-quadruplex structures

Yehuda M Danino
Lena Molitor
  • Fonction : Auteur
Tamar Rosenbaum-Cohen
  • Fonction : Auteur
Sebastian Kaiser
  • Fonction : Auteur
Yahel Cohen
  • Fonction : Auteur
Ziv Porat
  • Fonction : Auteur
Hagai Marmor-Kollet
  • Fonction : Auteur
Corine Katina
  • Fonction : Auteur
Alon Savidor
  • Fonction : Auteur
Ron Rotkopf
Eyal Ben-Isaac
  • Fonction : Auteur
Ofra Golani
  • Fonction : Auteur
Yishai Levin
  • Fonction : Auteur
Ian D Hickson
Eran Hornstein
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 1286210

Résumé

Abstract Bloom's syndrome (BLM) protein is a known nuclear helicase that is able to unwind DNA secondary structures such as G-quadruplexes (G4s). However, its role in the regulation of cytoplasmic processes that involve RNA G-quadruplexes (rG4s) has not been previously studied. Here, we demonstrate that BLM is recruited to stress granules (SGs), which are cytoplasmic biomolecular condensates composed of RNAs and RNA-binding proteins. BLM is enriched in SGs upon different stress conditions and in an rG4-dependent manner. Also, we show that BLM unwinds rG4s and acts as a negative regulator of SG formation. Altogether, our data expand the cellular activity of BLM and shed light on the function that helicases play in the dynamics of biomolecular condensates.
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NAR - 2023 - 51 - 9369.pdf (1.83 Mo) Télécharger le fichier
Origine : Fichiers produits par l'(les) auteur(s)

Dates et versions

hal-04214461 , version 1 (22-09-2023)

Identifiants

Citer

Yehuda M Danino, Lena Molitor, Tamar Rosenbaum-Cohen, Sebastian Kaiser, Yahel Cohen, et al.. BLM helicase protein negatively regulates stress granule formation through unwinding RNA G-quadruplex structures. Nucleic Acids Research, 2023, 51 (17), pp.9369-9384. ⟨10.1093/nar/gkad613⟩. ⟨hal-04214461⟩
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