Trapping and structural characterisation of a covalent intermediate in vitamin B 6 biosynthesis catalysed by the Pdx1 PLP synthase - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue RSC Chemical Biology Année : 2022

Trapping and structural characterisation of a covalent intermediate in vitamin B 6 biosynthesis catalysed by the Pdx1 PLP synthase

Résumé

The Pdx1 enzyme catalyses condensation of two carbohydrates and ammonia to form pyridoxal 5-phosphate (PLP) via an imine relay mechanism of carbonyl intermediates. The I333 intermediate characterised here using structural, UV-vis absorption spectroscopy and mass spectrometry analyses rationalises stereoselective deprotonation and subsequent substrate assisted phosphate elimination, central to PLP biosynthesis.
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Paternité - Pas d'utilisation commerciale

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Citer

Matthew J Rodrigues, Nitai Giri, Antoine Royant, Yang Zhang, Rachel Bolton, et al.. Trapping and structural characterisation of a covalent intermediate in vitamin B 6 biosynthesis catalysed by the Pdx1 PLP synthase. RSC Chemical Biology, 2022, 3 (2), pp.227-230. ⟨10.1039/D1CB00160D⟩. ⟨hal-03411231⟩
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