DnaJ (Hsp40 Protein) Binding to Folded Substrate Impacts KplE1 Prophage Excision Efficiency - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue Journal of Biological Chemistry Année : 2012

DnaJ (Hsp40 Protein) Binding to Folded Substrate Impacts KplE1 Prophage Excision Efficiency

Résumé

Background: DnaJ positively modulates KplE1 prophage excision and is involved in lysogeny escape. Results: The recombination directionality factor TorI, from KplE1 prophage, interacts with the DnaJ chaperone, and they protect each other from limited trypsin digestion. Conclusion: DnaJ stabilizes TorI recombination directionality factor conformation. Significance: DnaJ cochaperone can bind folded substrates and induces the conformational stabilization of the TorI protein.
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hal-02018155 , version 1 (13-02-2019)

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Citer

Tania Puvirajesinghe, Latifa Elantak, Sabrina Lignon, Nathalie Franche, Marianne Ilbert, et al.. DnaJ (Hsp40 Protein) Binding to Folded Substrate Impacts KplE1 Prophage Excision Efficiency. Journal of Biological Chemistry, 2012, 287 (17), pp.14169-14177. ⟨10.1074/jbc.m111.331462⟩. ⟨hal-02018155⟩
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