Adding value to marine co-products: the bio-active potential of marine co-product proteins to safeguard health and foodstuffs
la valorisation des coproduits marins : potentiel bio-actif des protéines de co-produits maritimes dans le sauvegarde de la santé et des aliments
Résumé
The limited hydrolysis of food proteins leads to the production of peptides with interesting nutritional, functional and bioactive potential. However, this potential is dependent on the nature of the substrate proteins, the specificity of the protease used and the conditions of the hydrolysis reaction. Consequently, we can logically expect to obtain peptides that are original in terms of their structure, functionality and bioactivity by making the right choice of these parameters. The work in this thesis is the first step in the development of pataclete fish muscle in this field. Two hydrolysates of proteins from this source were prepared by the separate action of savinase (HPP-S) and alkalase (HPP-AL), and their physicochemical, functional and biological properties were examined. The peptidomics approach can help to clarify the relationship between a peptide's structure and its biological activity. This is why we carried out a peptidomic analysis of the hydrolysates and their fractions. The hydrolysis conditions produced hydrolysates of flapjack muscle proteins capable of acting as antioxidants and antibacterial agents, with greater efficiency for HPP-S, which had the highest DH (15.42% compared with 8.14% for HPP-AL). The latter was chosen for use in the preservation test and for the preparation of fractions for peptidomic analysis. Analysis of the different fractions by UPLC-MS/MS coupling revealed that MM ≤1250 Da and degree of hydrophobicity ≥ 50% were common characteristics of antioxidants and antibacterials.
L’hydrolyse limitée des protéines alimentaires conduit à la production de peptides dotés d’un potentiel nutritif, fonctionnel et bioactif intéressant. Cependant, ce potentiel est dépendant de la nature des protéines substrat, de la spécificité de la protéase utilisée et des conditions de la réaction d’hydrolyse. Par conséquent, on peut logiquement escompter l’obtention de peptides originaux par leur structure, leur fonctionnalité et leur bioactivité en faisant le bon choix de ces paramètres. Les travaux de la présente thèse initient la valorisation dans ce domaine, du muscle du poisson pataclet. Dans ces travaux, deux hydrolysats des protéines de cette source étaient préparés par action séparée de la savinase (HPP-S) et de l’alcalase (HPP-AL), et leurs propriétés physicochimiques, fonctionnelles, biologiques examinées. L'approche peptidomique peut aider à mieux clarifier la relation qui existe entre la structure d'un peptide et son activité biologique. C'est pourquoi nous avons effectué une analyse peptidomique des hydrolysats et de leurs fractions. Les conditions de l’hydrolyse effectuée ont permis de produire des hydrolysats de protéines de muscle de pataclet capables de se comporter comme antioxydants et antibactériens, avec une plus grande efficacité de HPP-S qui avait le plus fort DH (15,42% contre 8,14% pour HPP-AL). Ce dernier était choisi pour être utilisé dans le test de conservation et pour la préparation de fractions qui étaient l’objet d’une analyse peptidomique. L’analyse des différentes fractions par couplage UPLC-MS/MS avait révélé que la MM ≤1250 Da et le degré d’hydrophobicité ≥ 50% étaient des caractéristiques communes des antioxydants et des antibactériens.