Méthodes d'acquisition rapide de spectres RMN multidimensionnels. Application à l'étude structurale de protéines. - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Hdr Année : 2005

Méthodes d'acquisition rapide de spectres RMN multidimensionnels. Application à l'étude structurale de protéines.

Bernhard Brutscher
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 964926

Résumé

Depuis sa première observation en 1944 par Felix Bloch et Edward Purcell [1], la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) a toujours fasciné un grand nombre de scientifiques. La beauté de cette technique réside dans le fait qu'elle permet de manipuler facilement et d'une manière contrôlée un système de spins, dont les propriétés sont décrites par la mécanique quantique et statistique, afin d'obtenir des informations précieuses sur la structure et la dynamique de la matière. Grâce au développement d'un très grand nombre d'outils RMN (séquences d'impulsions), la RMN a trouvé de nombreuses applications dans des domaines de recherche aussi divers que la physique, les sciences des matériaux, la chimie, la biologie et la médecine. Un pas crucial dans le développement de la RMN a été l'introduction en 1966 par Weston Anderson et Richard Ernst [2] du concept de l'acquisition d'un signal RMN évoluant dans le temps (FID) après une excitation polychromatique du système de spins, et sa conversion en spectre RMN par transformation de Fourier (FT). La FT-RMN a permis d'augmenter considérablement la sensibilité de la technique. Une deuxième innovation majeure a été la RMN multidimensionnelle (RMN-nD) introduite par Jean Jeener et Richard Ernst au début des années 70 [3]. La RMN-nD a notamment permis d'augmenter la résolution des spectres RMN en étalant les signaux RMN le long de plusieurs dimensions par les différentes fréquences de noyaux formant un réseau de spins couplés. L'introduction de la FT-RMN-nD a aussi ouvert la porte à la conception d'innombrables séquences d'impulsions permettant de manipuler les spins nucléaires afin de les corréler entre eux et d'éditer leurs propriétés spectroscopiques (fréquences, couplages, vitesses de relaxation, …) dans les différentes dimensions du spectre. Ces deux développements, qui ont été récompensés par le prix Nobel de chimie attribué à Richard Ernst en 1991, sont à la base de la grande majorité des applications RMN, notamment dans le domaine de la biologie structurale qui nous intéresse plus particulièrement ici.
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Dates et versions

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  • HAL Id : tel-01301820 , version 1

Citer

Bernhard Brutscher. Méthodes d'acquisition rapide de spectres RMN multidimensionnels. Application à l'étude structurale de protéines.. Biologie structurale [q-bio.BM]. Université Joseph Fourier, 2005. ⟨tel-01301820⟩
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