The Kinetic Mechanism of Multisite Phosphorylation of Activating Transcription Factor 2 by c-Jun N-terminal Kinase 2
Celeste Porsbjerg
,
John Townend
,
Celine Bergeron
,
George Christoff
,
Gregory Katsoulotos
,
Désirée Larenas-Linnemann
,
Trung Tran
,
Riyad Al-Lehebi
,
Sinthia Bosnic-Anticevich
,
John Busby
,
Mark Hew
,
Konstantinos Kostikas
,
Nikolaos Papadopoulos
,
Paul Pfeffer
,
Todor Popov
,
Chin Kook Rhee
,
Mohsen Sadatsafavi
,
Ming-Ju Tsai
,
Charlotte Suppli Ulrik
,
Mona Al-Ahmad
,
Alan Altraja
,
Aaron Beastall
,
Lakmini Bulathsinhala
,
Victoria Carter
,
Borja Cosio
,
Kirsty Fletton
,
Susanne Hansen
,
Liam Heaney
,
Richard Hubbard
,
Piotr Kuna
,
Ruth Murray
,
Tatsuya Nagano
,
Laura Pini
,
Diana Jimena Cano Rosales
,
Florence Schleich
,
Michael Wechsler
,
Rita Amaral
,
Arnaud Bourdin
(1, 2)
,
Guy Brusselle
,
Wenjia Chen
,
Li Ping Chung
,
Eve Denton
,
Joao Fonseca
,
Flavia Hoyte
,
David Jackson
,
Rohit Katial
,
Bruce Kirenga
,
Mariko Siyue Koh
,
Agnieszka Ławkiedraj
,
Lauri Lehtimäki
,
Mei Fong Liew
,
Bassam Mahboub
,
Neil Martin
,
Andrew Menzies-Gow
,
Pee Hwee Pang
,
Andriana Papaioannou
,
Pujan Patel
,
Luis Perez-De-Llano
,
Matthew Peters
,
Luisa Ricciardi
,
Bellanid Rodríguez-Cáceres
,
Ivan Solarte
,
Tunn Ren Tay
,
Carlos Torres-Duque
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Eileen Wang
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Martina Zappa
,
John Abisheganaden
,
Karin Dahl Assing
,
Richard Costello
,
Peter Gibson
,
Enrico Heffler
,
Jorge Máspero
,
Stefania Nicola
,
Francesca Puggioni
,
Sundeep Salvi
,
Chau-Chyun Sheu
,
Concetta Sirena
,
Camille Taillé
,
Tze Lee Tan
,
Leif Bjermer
,
Giorgio Walter Canonica
,
Takashi Iwanaga
,
Libardo Jiménez-Maldonado
,
Christian Taube
,
Luisa Brussino
,
David Price
Celeste Porsbjerg
- Fonction : Auteur
John Townend
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Celine Bergeron
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Konstantinos Kostikas
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Christian Taube
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Luisa Brussino
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David Price
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Résumé
The mitogen-activated protein kinases (MAPKs) signal transduction pathway has been well studied as a regulator of a wide range of cellular responses. Specifically, the three-kinase cascade that activates activating transcription factor 2 (ATF2) is implicated in cell proliferation, stress responses, and DNA damage repair. 1 While the kinetic mechanism of ATF2 phosphorylation by p38a has been shown to be non-processive, the phosphorylation mechanism of ATF2 by c-Jun N-terminal kinase 2 (JNK2) is currently unknown. 2 Here, we will investigate the steady-state kinetic mechanism of ATF2 phosphorylation by JNK2 by comparing its kinetic profile with a lower-affinity mutant JNK2 (R127A). Our results show that JNK2 (R127A) has a lower affinity for ATF2 (K m = 4.75 µM ± 0.92) with a similar catalytic efficiency (k cat /K m = 25 s -1 µM -1 ) to the wild-type JNK2 (k cat /K m = 20 s -1 µM -1 ). This data helps design future pre-steady-state kinetic experiments to investigate this mechanism further.