Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels - Archive ouverte HAL Accéder directement au contenu
Poster De Conférence Année : 2017

Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels

Badreddine Douzi
Romé Voulhoux
- Nhung. T. T. Trinh
  • Fonction : Collaborateur
- Sandra Michel-Souzy
  • Fonction : Auteur
Aline Desmyter
  • Fonction : Auteur
Geneviève Ball
  • Fonction : Auteur
Pascale Barbier
Artemis Kosta
Eric Durand
- Katrina T. Forest
  • Fonction : Auteur
Christian Cambillau
Alain Roussel
Fichier principal
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Poster Heidelberg June 2017_1.pdf (33.53 Mo) Télécharger le fichier
Origine : Fichiers éditeurs autorisés sur une archive ouverte

Dates et versions

hal-02737898 , version 1 (02-06-2020)

Identifiants

  • HAL Id : hal-02737898 , version 1
  • PRODINRA : 480662

Citer

Badreddine Douzi, Romé Voulhoux, - Nhung. T. T. Trinh, - Sandra Michel-Souzy, Aline Desmyter, et al.. Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels. New Approaches and Concepts in Microbiology, Jun 2017, Heidelberg, Germany. , 2017. ⟨hal-02737898⟩
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