Les interfaces hydrophile-hydrophobe révèlent la nature des interactions entre biomolécules Beaucoup de biomolécules impliquées dans des processus biologiques possèdent à la fois des régions ayant une forte affinité avec les milieux aqueux (régions hydrophiles) et des régions n'ayant pas d'affinité avec ces mêmes milieux (régions hydrophobes). Cette dualité leur confère la particularité de s'adsorber aux frontières séparant deux milieux (l'un aqueux, l'autre non) telles les surfaces des membranes cellulaires ou celles des bulles dans les mousses alimentaires. Les mécanismes d'adsorption dépendent du type d'interaction de ces biomolécules avec les interfaces. La caractérisation de ces mécanismes apporte un éclairage très intéressant sur les processus biologiques en jeu aux surfaces des cellules ou sur les conditions de stabilisation des mousses. Pour cela, des dispositifs expérimentaux de caractérisation des couches adsorbées à une interface fluide modèle (Cf Figure 1) ont été développés, permettant de suivre l'évolution temporelle de la quantité de molécules adsorbées, l'hétérogénéité de la couche interfaciale et les caractéristiques mécaniques de cette dernière. Seuls les deux premiers dispositifs sont détaillés dans cette communication. Figure 1. Schéma de principe de l'interface fluide modèle et des mesures physiques effectuées pour caractériser l'organisation interfaciale des Biomolécules. (a) interface eau-air pour modéliser l'adsorption de biomolécules sur les parois des bulles des mousses alimentaires (b) interface eau-lipide pour modéliser une des faces d'une paroi biologique 2. L'ellipsométrie aux interfaces fluides donne accès à la quantité de biomolécules adsorbées en fonction du temps. Un ellipsomètre à annulation [1], dédié aux mesures aux interfaces liquides, a été conçu pour suivre en fonction du temps, sur des durées longues (plusieurs dizaines d'heures) l'adsorption de molécules à l'interface eau-air ou eau-lipide et l'évolution de la tension de surface tout en compensant l'évaporation du liquide. Le principe de l'ellipsomètre à annulation repose sur la mesure du changement de polarisation d'un faisceau laser incident, par le repérage de la polarisation incidente (par un polariseur) et de la polarisation réfléchie (par un analyseur) correspondant à un minimum d'intensité réfléchie par l'interface. Deux valeurs sont extraites de ces deux mesures, les angles ellipsométriques  et  valeur de ce dernierétant proportionnelle à la quantité de biomolécules adsorbées [2]. L'angle d'incidence du faisceau laser est décalé de 1° de l'angle de Brewster de l'interface eau-air (Cf Figure 2) de façon à avoir un minimum tout en gardant une intensité mesurable. La polarisation incidente est choisie dans le plan d'incidence du faisceau laser. Ainsi, lorsque l'interface est vierge de toute molécule adsorbée, un minimum d'intensité est obtenu lorsque l'analyseur est croisé avec le polariseur. Cette position constitue le niveau de référence au temps t=0. Par la suite, lorsque des molécules s'adsorbent à l'interface, les positions du polariseur et de l'analyseur sont mesurées en fonction du temps et le suivi de (t) reflète la cinétique d'adsorption des biomolécules à l'interface.