La qualité sensorielle de la viande bovine est un critère important d’appréciation par les consommateurs qui demeurent insatisfaits en particulier de la tendreté. Celle-ci a une origine complexe et multifactorielle, qui la rend difficilement maîtrisable par la filière bovine. À l’issue de plusieurs années de recherche, notre équipe a établi une liste de marqueurs de la tendreté de la viande. Dans cette liste, les Heat Shock Proteins (Hsp) figurent à des « carrefours » biologiques dans l’interactome musculaire lié à la tendreté. Parmi elles, la Hsp27 est différentiellement exprimée entre des muscles de tendreté extrême. Comprendre le rôle de Hsp27 et de ses interacteurs dans l’établissement de la tendreté est un des enjeux des recherches en production de viande. Afin d’atteindre cet objectif, l’invalidation du gène hspb1 (codant la protéine Hsp27) a été réalisée par recombinaison homologue (KO) chez la souris (en collaboration avec l'IGFL et le PBES Lyon). Ce modèle a permis d’analyser les conséquences de l’invalidation de hspb1 sur le développement et les caractéristiques des tissus liés à la qualité (muscle et tissus adipeux), ainsi que sur la fonctionnalité de l’interactome "tendreté". Ce travail s’insérait dans l’Action Incitative du Département Phase « Phénotypage des animaux modèles » (2009-2012). Les souris KO hspb1-/- sont viables et fertiles, ne présentent aucune anomalie apparente mais ont un format plus petit que celui de leurs témoins (Kammoun et al, 2013a). Au niveau plasmatique, une interaction génotype x âge x sexe a été révélée pour 16 paramètres biologiques sur les 36 indicateurs métaboliques mesurés. Les principales différences détectées entre KO et témoins suggèrent des différences de métabolismes hépatique et lipidique chez les mâles et de métabolisme du glucose et de l’acide urique chez les femelles. Aucune différence n'a été observée pour les paramètres représentatifs du métabolisme musculaire. La structure musculaire des animaux a été analysée de façon complémentaire par microscopie optique et électronique à transmission. La première approche n'a pas permis de révéler de différences dans les caractéristiques des fibres musculaires (type contractile et métabolique, forme, périmètre, surface de section) à l'exception d'une tendance pour une proportion plus élevée de fibres de petite taille chez les souris KO. Toutefois, l'analyse des profils électrophorétiques des isoformes de chaînes lourdes de myosine suggèrent un retard de maturation musculaire chez les souris KO. Au niveau ultrastructural, les fibres des animaux KO sont caractérisées, comparativement à celle des témoins, par un appareil contractile musculaire moins organisé (Figure 1) qui devient très déstructuré 72h post-mortem . Ainsi le phénotype musculaire fin des souris KO est altéré. Une analyse bioinformatique a été réalisée dans l'objectif de compléter la liste des interacteurs de la protéine Hsp27 et des gènes cibles de l’invalidation d’hspb1 susceptibles de participer à des différences de structure du muscle et de la tendreté. Les partenaires ou cibles prédits de Hsp27 sont des protéines impliquées dans différentes fonctions, comme des Hsps (Hsp20, Cryab, Hsp70a1a et Hsp90aa1), des régulateurs de l'apoptose (Fas, Chuk, et caspase-3), des facteurs de traduction (Eif4E et Eif4G1), des protéines du cytosquelette (Desmine) et des antioxydants (Sod1). Les abondances de 15 protéines ont été quantifiées par Western blot dans deux muscles de souris KO et de leurs témoins. Elles sont modifiées chez les souris dépourvues de Hsp27 principalement dans le muscle le plus oxydatif (Kammoun et al., 2012, 2013b). Cette étude démontre l'existence de liens fonctionnels entre Hsp27 et ses cibles prédites. L'ensemble des données issues de cette étude réalisée dans une espèce modèle apporte des connaissances nouvelles sur les mécanismes moléculaires impliqués dans l’établissement de la tendreté de la viande bovine. Elle suggère que le statut en Hsp, les processus apoptotiques et la protection contre le stress oxydatif contribue à l'évolution de l'ultrastructure post-mortem des muscles et à la tendreté de la viande. Ces données seront complétées par les résultats d'une analyse protéomique en cours. Ces nouvelles connaissances seront validées ultérieurement sur muscle bovin.