Lipase-catalyzed regioselective monoacetylation of unsymmetrical 1,5-primary diols

Lipase B from Candida antarctica (CALB) has been selected as the most suitable enzyme to catalyze the regioselective monoacetylation of 1,5-diol isoprostane intermediate, using vinyl acetate as an acyl transfer reagent in THF.We next applied this reaction on linear 2-substituted, 2,20-disubstituted-1,5- pentanediols, and cyclic 2,3-disubstituted-1,5-pentanediols. To rationalize the regioselectivity observed, molecular docking simulations were performed.

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https://hal.science/hal-00647807

Soumis le : vendredi 2 décembre 2011-16:28:16

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Archivage à long terme le : dimanche 4 décembre 2016-22:52:27

Dates et versions

hal-00647807 , version 1 (02-12-2011)

Identifiants

HAL Id : hal-00647807 , version 1
DOI : 10.1021/jo902541c

Citer

Camille Oger, Zsuzsanna Marton, Yasmin Brinkmann, Valérie Bultel-Poncé, Thierry Durand, et al.. Lipase-catalyzed regioselective monoacetylation of unsymmetrical 1,5-primary diols. Journal of Organic Chemistry, 2010, 75, pp.1892-1897. ⟨10.1021/jo902541c⟩. ⟨hal-00647807⟩

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