Les microcines sont des peptides antibactériens de faible masse moléculaire produits par les entérobactéries. Elles sont synthétisées par la voie ribosomique et présentent une activité antibiotique très puissante (CMI < 1 µM) contre des souches phylogénétiquement proches de la souche productrice. Leurs structures sont diverses et originales, et leurs modes d'action variés. La microcine E492 (MccE492) possède une modification post-traductionnelle dont la structure est étroitement apparentée aux sidérophores (molécules capables de complexer le fer) de type catécholate, tels que l'entérobactine. Elle constitue le premier peptide-sidérophore décrit à ce jour. Nous avons montré que deux gènes du système génétique de MccE492 sont impliqués dans la synthèse de la modification post-traductionnelle et que l'entérobactine est un précurseur de cette modification. Ces résultats ont permis d'établir un modèle de biosynthèse de ce peptide-sidérophore. D'autre part, le système génétique de MccE492 présente de grandes similitudes avec ceux de trois autres microcines, MccM, MccH47 et MccI47, suggérant fortement que celles-ci pourraient aussi être des microcines-sidérophores. MccM a été isolée pour la première fois au laboratoire et des expériences de spectrométrie de masse ont montré qu'elle acquiert effectivement une modification post-traductionnelle similaire à celle de MccE492.