Cοmpοrtement sοus rayοnnements iοnisants du cοllagène de type ΙΙ : Etude de pοlypeptides mοdèles cοmme substituts du cοllagène en phase cοndensée - Équipe MADIR « Matériaux, défauts et Irradiation » du CIMAP
Thèse Année : 2024

Behaviour of ΙΙ-type cοllagen under iοnising radiation : study of model pοlypeptides as substitutes of cοllagen in the condensed phase.

Cοmpοrtement sοus rayοnnements iοnisants du cοllagène de type ΙΙ : Etude de pοlypeptides mοdèles cοmme substituts du cοllagène en phase cοndensée

Résumé

Collagen, the most abundant protein in mammals, primarily forms the extracellular matrix of cartilage and is essential for its mechanical properties, owing to its characteristic triple helix structure. In the context of hadron therapy, the effects of ionizing radiation on type II collagen have been examined by characterizing macromolecular defects and radiationinduced gas emissions using substitute polymers, including homopolymers of major collagen amino acids (polyglycine, poly-DL-alanine, and poly-L-proline) as well as triple helix model peptides.Irradiation of homopolypeptides, with or without side chains, revealed remarkable radiation stability, with approximately 20% of altered structures, increasing the proportion of chains in random coils and chain scission. In the absence of side chains, such as polyglycine, CO-NH bond scission is frequent, while in the presence of side chains, such as poly-DL-alanine and poly-L-proline, CO-CαH bond scission seems significant, explaining isocyanate formation. Additionally, in the case of poly-L-proline, N-CαH or N-CH2 bonds also appear affected by irradiation. These results differ from observations during gamma irradiation, where Cα-N bond scission is considered primary in homopolypeptides. Identified gases were H2, CO, CO2, and CH4, and the effect of linear energy transfer (LET) was observed with increased yields of H2 and CO when LET is high, along with IR bands specific to high-LET irradiation.Irradiation of collagen model peptides, (PPG)10 and (POG)10, revealed new absorption bands not specific to the triple helix structure, but rather correlated with constitutive amino acids of the peptide. Results obtained on (POG)10 highlighted the impact of water molecules and the presence of hydroxyproline, with the formation of the hydroxyl radical.
Le collagène, la protéine la plus abondante chez les mammifères, constitue principalement la matrice extracellulaire du cartilage et est essentiel pour ses propriétés mécaniques, grâce à sa structure en triple hélice caractéristique. Dans le contexte de l'hadronthérapie, les effets des rayonnements ionisants sur le collagène de type II ont été examinés en caractérisant les défauts macromoléculaires et les émissions gazeuses radio-induites en utilisant des polymères de substitution, notamment des homopolymères des acides aminés principaux du collagène (polyglycine, poly-DL-alanine et poly-L-proline) ainsi que des peptides modèles à triple hélice. L'irradiation des homopolypeptides, avec ou sans chaînes latérales, a révélé une remarquable stabilité à la radiation, avec environ 20 % des structures altérées, augmentant la prportiond en chaines en random coils et des ruptures de chaînes. En l'absence de chaînes latérales, comme la polyglycine, la rupture de la liaison CO-NH est fréquente, tandis qu'en présence de chaînes latérales, telles que la poly-DL-alanine et la poly-L-proline, la rupture de la liaison CO-CαH semble significative, expliquant la formation d'isocyanates. De plus, dans le cas de la poly-L-proline, les liaisons N-CαH ou N-CH2semblent également être affectées par l'irradiation. Ces résultats diffèrent des observations faites lors de l'irradiation gamma, où la rupture de la liaison Cα-N est considérée comme principale dans les homopolypeptides. Les gaz identifiés étaient H2, CO, CO2 et CH4, et l'effet du transfert d'énergie linéique (TEL) a été observé avec des rendements accrus en H2et CO lorsque le TEL est élevé, ainsi que des bandes IR spécifiques aux irradiations à fort TEL.L'irradiation des peptides modèles de collagène, (PPG)10 et (POG)10, a révélé des nouvelles bandes d'absorption qui ne sont pas spécifiques à la structure en triple hélice, mais plutôt liées aux acides aminés constitutifs du peptide. Les résultats obtenus sur le (POG)10 soulignent l'impact des molécules d'eau et la présence de l'hydroxyproline, avec la formation du radical hydroxyle.
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Origine Version validée par le jury (STAR)

Dates et versions

tel-04836954 , version 1 (13-12-2024)

Identifiants

  • HAL Id : tel-04836954 , version 1

Citer

Hoda Al Assaad. Cοmpοrtement sοus rayοnnements iοnisants du cοllagène de type ΙΙ : Etude de pοlypeptides mοdèles cοmme substituts du cοllagène en phase cοndensée. Physique [physics]. Normandie Université, 2024. Français. ⟨NNT : 2024NORMC206⟩. ⟨tel-04836954⟩
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